معلومة

ذوبان فورسكولين في الإيثانول

ذوبان فورسكولين في الإيثانول


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أنا مهتم باستخدام فورسكولين في وسط زراعة الخلايا. لا أحد يعرف كيف يصنع محلول 10 ميكرو متر فورسكولين في 5٪ إيثانول أو أقل. أود تجنب استخدام DMSO كمذيب. شكرا لك. ل.


يعطي سيجما قابلية ذوبان 200 ميكرو مول في الماء الذي يحتوي على 2٪ إيثانول. يقولون:

فورسكولين قابل للذوبان في الماء (مع 2٪ إيثانول) حتى 0.2 ملي مولار عن طريق الذوبان الأول في الإيثانول عند 5 مجم / مل وإجراء التخفيفات اللاحقة بالماء.

يمكن العثور على ورقة البيانات هنا.


تسليم فورسكولين عبر الجلد من مستحلبات تختلف في حجم القطرات

تم الحصول على مستحلبات O / W بنفس التركيبة ، تختلف في حجم القطرات.

تم دمج فورسكولين في المستحلبات ، وأظهروا ثباتًا حركيًا عند 25 درجة مئوية.

في المختبر أجريت دراسة لاختراق فورسكولين من خلال جلد الإنسان.

كان نفاذ فورسكولين من المستحلبات ، من خلال جلد الإنسان ، مرتفعًا جدًا.

لا يؤثر حجم قطرات المستحلب على الاختراق.


محتويات

فاز إيرل ساذرلاند من جامعة فاندربيلت بجائزة نوبل في علم وظائف الأعضاء أو الطب في عام 1971 "لاكتشافاته المتعلقة بآليات عمل الهرمونات" ، وخاصة الإبينيفرين ، عن طريق الرسل الثاني (مثل الأدينوزين أحادي الفوسفات الدوري ، AMP الدوري).

يتم تصنيع AMP الدوري من ATP بواسطة adenylate cyclase الموجود على الجانب الداخلي من غشاء البلازما ويتم تثبيته في مواقع مختلفة داخل الخلية. [1] Adenylate cyclase هو مفعل من خلال مجموعة من جزيئات الإشارة من خلال تنشيط تحفيز محلقة أدينيلات G (Gس) - مستقبلات البروتين. Adenylate cyclase هو تثبط بواسطة ناهضات مثبطات إنزيم أدينيلات G (Gأنا) - مستقبلات البروتين. يستجيب إنزيم محلقة أدينيلات الكبد بقوة أكبر للجلوكاجون ، ويستجيب إنزيم محلقة أدينيلات العضلات بقوة أكبر للأدرينالين.

يتم تحفيز تحلل cAMP إلى AMP بواسطة إنزيم phosphodiesterase.

cAMP هو رسول ثانٍ يستخدم لنقل الإشارات داخل الخلايا ، مثل نقل تأثيرات الهرمونات مثل الجلوكاجون والأدرينالين إلى الخلايا ، والتي لا يمكن أن تمر عبر غشاء البلازما. كما أنها تشارك في تنشيط بروتين كينيز. بالإضافة إلى ذلك ، يرتبط cAMP وينظم وظيفة القنوات الأيونية مثل قنوات HCN وعدد قليل من البروتينات المرتبطة بالنيوكليوتيدات الحلقية مثل Epac1 و RAPGEF2.

دور في الخلايا حقيقية النواة تحرير

يرتبط cAMP بوظيفة كينازات في العديد من العمليات الكيميائية الحيوية ، بما في ذلك تنظيم استقلاب الجليكوجين والسكر والدهون. [2]

في حقيقيات النوى ، يعمل AMP الدوري عن طريق تنشيط بروتين كيناز A (PKA ، أو بروتين كيناز المعتمد على cAMP). عادةً ما يكون PKA غير نشط باعتباره أنزيمًا رباعيًا ثلاثي الأبعاد ، يتكون من وحدتين محفزات ووحدتين تنظيميتين (C2ص2) ، مع قيام الوحدات التنظيمية بحظر المراكز التحفيزية للوحدات التحفيزية.

يرتبط AMP الدوري بمواقع محددة على الوحدات التنظيمية لبروتين كيناز ، ويسبب التفكك بين الوحدات الفرعية التنظيمية والحفازة ، وبالتالي تمكين هذه الوحدات التحفيزية من فسفرة بروتينات الركيزة.

تحفز الوحدات الفرعية النشطة نقل الفوسفات من ATP إلى بقايا سيرين أو ثريونين معينة من ركائز البروتين. قد تعمل البروتينات المفسفرة مباشرة على القنوات الأيونية للخلية ، أو قد تنشط أو تثبط الإنزيمات. يمكن لبروتين كيناز أ أيضًا أن يفسفر بروتينات معينة ترتبط بمناطق محفز من الحمض النووي ، مما يتسبب في زيادة النسخ. لا تستجيب جميع كينازات البروتين لـ cAMP. لا تعتمد عدة فئات من كينازات البروتين ، بما في ذلك بروتين كيناز سي ، على cAMP.

تعتمد التأثيرات الإضافية بشكل أساسي على بروتين كيناز المعتمد على cAMP ، والذي يختلف بناءً على نوع الخلية.

ومع ذلك ، هناك بعض الوظائف الثانوية المستقلة لـ PKA لـ cAMP ، على سبيل المثال ، تنشيط قنوات الكالسيوم ، مما يوفر مسارًا ثانويًا يؤدي من خلاله هرمون النمو المطلق لهرمون النمو إلى إطلاق هرمون النمو. [3] [4]

ومع ذلك ، فإن الرأي القائل بأن غالبية تأثيرات cAMP يتحكم فيها PKA هو رأي عفا عليه الزمن. في عام 1998 ، تم اكتشاف عائلة من البروتينات الحساسة لـ cAMP مع نشاط عامل تبادل النوكليوتيدات (GEF). يطلق عليها اسم بروتينات التبادل التي يتم تنشيطها بواسطة cAMP (Epac) وتتألف العائلة من Epac1 و Epac2. [5] آلية التنشيط مماثلة لآلية PKA: عادة ما يتم إخفاء مجال GEF بواسطة منطقة N-terminal التي تحتوي على مجال ربط cAMP. عندما يرتبط cAMP ، ينفصل المجال ويكشف مجال GEF النشط الآن ، مما يسمح لـ Epac بتنشيط بروتينات GTPase الصغيرة الشبيهة بـ Ras ، مثل Rap1.

دور إضافي لـ cAMP المفرز في تحرير الأميبات الاجتماعية

في الأنواع قرص ديكتيوستيليوم، يعمل cAMP خارج الخلية كإشارة مخفية. يتم تنظيم التجميع الكيميائي للخلايا بواسطة موجات دورية من cAMP تنتشر بين الخلايا على مسافات تصل إلى عدة سنتيمترات. الموجات هي نتيجة الإنتاج المنظم وإفراز cAMP خارج الخلية ومذبذب بيولوجي تلقائي يبدأ الموجات في مراكز المناطق. [6]

دور في تحرير البكتيريا

في البكتيريا ، يختلف مستوى cAMP اعتمادًا على الوسيط المستخدم للنمو. على وجه الخصوص ، يكون cAMP منخفضًا عندما يكون الجلوكوز هو مصدر الكربون. يحدث هذا من خلال تثبيط الإنزيم المنتج لـ cAMP ، adenylate cyclase ، كأثر جانبي لنقل الجلوكوز إلى الخلية. يشكل بروتين مستقبل عامل النسخ cAMP (CRP) المعروف أيضًا باسم CAP (بروتين منشط الجين الهدمي) مركبًا مع cAMP وبالتالي يتم تنشيطه لربط الحمض النووي. يزيد CRP-cAMP من التعبير عن عدد كبير من الجينات ، بما في ذلك بعض إنزيمات الترميز التي يمكنها توفير الطاقة بشكل مستقل عن الجلوكوز.

cAMP ، على سبيل المثال ، يشارك في التنظيم الإيجابي لأوبيرون lac. في بيئة ذات تركيز منخفض من الجلوكوز ، يتراكم cAMP ويرتبط بالموقع الخيفي على CRP (بروتين مستقبل cAMP) ، وهو بروتين منشط للنسخ. يفترض البروتين شكله النشط ويرتبط بموقع معين في بداية محفز lac ، مما يسهل على RNA polymerase الارتباط بالمحفز المجاور لبدء نسخ أوبرون lac ، مما يزيد من معدل نسخ أوبرون lac. مع ارتفاع تركيز الجلوكوز ، ينخفض ​​تركيز cAMP ، وينفصل CRP عن أوبرون lac.

نظرًا لأن AMP الدوري هو رسول ثانٍ ويلعب دورًا حيويًا في إرسال الإشارات الخلوية ، فقد تورط في اضطرابات مختلفة ولكن لا يقتصر على الأدوار الواردة أدناه:

دور في تحرير سرطان الإنسان

اقترحت بعض الأبحاث أن تحرير مسارات cAMP والتفعيل الشاذ للجينات التي يتحكم فيها cAMP مرتبطان بنمو بعض أنواع السرطان. [7] [8] [9]

دور في اضطرابات قشرة الفص الجبهي تحرير

تشير الأبحاث الحديثة إلى أن cAMP يؤثر على وظيفة التفكير العالي المستوى في قشرة الفص الجبهي من خلال تنظيمه للقنوات الأيونية المسماة القنوات ذات النوكليوتيدات الحلقية التي تنشط بفرط الاستقطاب (HCN). عندما يحفز cAMP HCN ، تفتح القنوات ، وتغلق خلية الدماغ للتواصل وبالتالي تتداخل مع وظيفة قشرة الفص الجبهي. هذا البحث ، وخاصة العجز المعرفي في الأمراض المرتبطة بالعمر واضطراب فرط الحركة ونقص الانتباه ، موضع اهتمام الباحثين الذين يدرسون الدماغ. [10]

cAMP هو ببتيد عصبي يشارك في تنشيط نظام ثلاثي عنق الرحم مما يؤدي إلى التهاب عصبي ويسبب الصداع النصفي.

يشيع استخدام فورسكولين كأداة في الكيمياء الحيوية لرفع مستويات cAMP في دراسة وبحث فيزيولوجيا الخلية. [11]


ذوبان فورسكولين في الإيثانول - علم الأحياء

يمكن تصنيع شظايا المجالين السيتوبلازماتيين من الحلقات الأدينية للثدييات بشكل مستقل (وبوفرة) كبروتينات قابلة للذوبان G- ويتم استعادة النشاط الأنزيمي المحفز بالفورسكولين على الخليط. لقد استخدمنا هذا النظام لوصف تفاعلات محلقة الأدينيل مع فورسكولين وركيزة ATP. بحضور ج، يتم تنشيط adenylyl cyclase استجابةً لاحتلال موقع واحد فقط لربط forskolin. تم تحديد موقع ربط واحد لـ forskolin عن طريق غسيل الكلى المتزنكد (0.1 ميكرومتر) يتوافق مع EC50 لتنشيط الانزيم. يتم تقليل تقارب forskolin لـ adenylyl cyclase بشكل كبير في غياب G(∼40 ميكرومتر). لم يتم الكشف عن ارتباط فورسكولين بالمجالات السيتوبلازمية الفردية للإنزيم. موقع ربط واحد لـ ATP التناظري ، α ، β-methylene ATP (Ap (CH2) ص) ، عن طريق غسيل الكلى المتوازن. لم يتم ملاحظة هذا الارتباط مع المجالات الفردية. تجليد Ap (CH2) لم تتأثر pp بمثبطات P-site of adenylyl cyclase. تم تضمين تسلسل P-loop المعدل بالقرب من نهاية الكربوكسيل لانزيم adenylyl في ارتباط ATP. لم يتسبب تحور المخلفات المحفوظة وغير الجليسينية داخل هذه المنطقة في حدوث تغييرات كبيرة في كم ل ATP أو كأنا لـ Ap (CH2) ص. وبالتالي يبدو من غير المحتمل أن تكون هذه المنطقة جزءًا من الموقع النشط. ومع ذلك ، هناك طفرة في C.1 المجال (E518A) يسبب انخفاضًا بمقدار 10 أضعاف في تقارب الربط لـ Ap (CH2) ص. قد تقع هذه البقايا والموقع النشط للإنزيم في الواجهة بين المجالين العصاري الخلوي.


البلورة الصيدلانية: طريقة جديدة لتصميم الخصائص الصيدلانية الحيوية لعقار سيئ الذوبان في الماء

خلفية: تشير الدراسة الحالية إلى تكوين cocrystal من كانديسارتان مع coformer methyl paraben ، وتوصيفه وتحديد مدى توفره الحيوي. كانديسارتان دواء ضعيف الذوبان في الماء وله نشاط مضاد لارتفاع ضغط الدم. براءات الاختراع الأخيرة على بلورات cocrystals من الأدوية Progesterone (US9982007B2) ، Epalrestat (EP2326632B1) ، Gefitinib (WO2015170345A1) ، و Valsartan (CN102702118B) لتعزيز القابلية للذوبان ، ساعدت في اختيار الدواء لهذا العمل.

أساليب: تم تحضير بلورة كانديسارتان بطريقة التبلور بالمحلول. تميز تشكيل المرحلة البلورية الجديدة بدراسات قياس المسعر التفاضلي (DSC) ، وتحويل فورييه للأشعة تحت الحمراء (FTIR) ، ودراسات حيود المسحوق بالأشعة السينية (PXRD). أجريت دراسات ذوبان التشبع في خليط الإيثانول: الماء (50:50٪ حجم / حجم). أجريت دراسات الذوبان في 900 مل من محلول الفوسفات عند درجة الحموضة 7.4 (I.P.) مع 0.7٪ وزن / وزن من Tween 20 عند 50 دورة في الدقيقة ، ويتم الحفاظ عليها عند درجة حرارة 37 ± 0.5 درجة مئوية في جهاز إذابة من النوع الثاني USP. تم فحص السلوك الحرائك الدوائية للكانديسارتان وكوكريستاله في ذكور فئران ويستار.

نتائج: كان هناك 6.94 ضعف تحسين في قابلية ذوبان كانديسارتان بعد التبلور. أظهر ملف الانحلال الخاص بالكريستال تحسنًا كبيرًا في قابلية الذوبان عند 60 و 120 دقيقة وظل ثابتًا في خليط الإيثانول: الماء (50: 50٪ حجم / حجم) لمدة 48 ساعة كما أكدت دراسات PXRD. تم العثور على AUC0-24 من cocrystal بنسبة 2.9 مرة من حيث التوافر البيولوجي مقارنة بالعقار النقي.

استنتاج: تم العثور على بلورة الكاكريستال المحضرة لتكون قابلة للذوبان نسبيًا أكثر من الدواء النقي وأظهرت أيضًا توفرًا حيويًا فمويًا محسنًا مقارنة بالعقار النقي.

الكلمات الدالة: Cocrystal Candesartan coformer fourier تحويل الأشعة تحت الحمراء ميثيل بارابين مسحوق حيود الأشعة السينية ..


دور الفسفرة في تجميع خيوط الكيراتين الوسيطة التي يسببها الإيثانول

خلفية: الكيراتين هي أعضاء في مجموعة متنوعة من مكونات الهيكل الخلوي الخاصة بالأنسجة والمعروفة باسم الخيوط الوسيطة. من المعروف أن تنظيم البنية والتوزيع داخل الخلايا للخيوط الوسيطة مرتبط بحالة الفسفرة لوحداتها الفرعية الهيكلية. ومن المعروف أيضًا أن اضطراب خيوط الكيراتين في خلايا الكبد استجابةً لابتلاع الإيثانول المزمن هو سمة من سمات مرض الكبد الكحولي.

أساليب: لتوصيف آلية إعادة تنظيم خيوط الكيراتين المستحثة بالإيثانول وإزالة الفسفرة ، نمت الخلايا في مزرعة مع الإيثانول وبدونه ، ثم عولجت في نهاية فترة الحضانة لمدة ساعة واحدة إما باستخدام 8-برومو-أدينوزين 3 ': 5' أحادي الفوسفات الحلقي (8Br) ، فورسكولين قابل للذوبان في الماء (ws-forskolin) ، H-89 diHCL ، أو حمض okadaic. تم فحص مورفولوجيا الخلايا عن طريق الفحص المجهري المناعي ، وتم تحديد مستويات فسفرة الكيراتين من خلال تحليل وضع العلامات 32p.

نتائج: لقد وجدنا أن علاج خلايا الورم الكبدي باستخدام 300 ملي مولار من الإيثانول ينتج عنه اضطراب وتجميع شبكة الكيراتين في محيط النواة بالإضافة إلى نقص الفسفرة لوحدات الكيراتين الفرعية من الخلايا المعالجة بالإيثانول مقارنةً بالضوابط غير المعالجة بالإيثانول. أعادت معالجة 8Br و ws-forskolin لمجموعات الإيثانول فسفرة الكيراتين للتحكم في المستويات وعكس تجميع خيوط الكيراتين الناجم عن الإيثانول. عندما تمت إضافة H-89 ، وهو مثبط لـ A-kinase ، إلى خلايا التحكم ، لوحظ عدم تنظيم خيوط الكيراتين ونزع الفسفرة. أنتج H-89 انخفاضًا طفيفًا إضافيًا في فسفرة الكيراتين في الخلايا المعالجة بالإيثانول ، دون تغيير في توزيع الكيراتين. أنتجت معالجة حمض أوكادايك لخلايا التحكم فرط الفسفرة وتعطل شبكة الفتيل ، بينما لوحظ في مجموعات الإيثانول انعكاس لتكوين الفسفرة الناجم عن الإيثانول ولكن دون انعكاس لتجميع خيوط الكيراتين.

الاستنتاجات: تشير هذه النتائج إلى أن الفسفرة الخاصة بالموقع لخيوط الكيراتين مهمة في الحفاظ على سلامتها وأن تنشيط نظام A-kinase يمكن أن يعادي تأثيرات الإيثانول ، بينما يؤدي تثبيطه إلى نزع الفسفرة وإعادة التنظيم ، ومحاكاة تأثيرات علاج الإيثانول.


دور الفسفرة في تجميع خيوط الكيراتين الوسيطة التي يسببها الإيثانول

قسم التشريح وبيولوجيا الخلية ، كلية الطب والعلوم الطبية الحيوية ، جامعة بوفالو ، بوفالو ، نيويورك.

قسم التشريح وبيولوجيا الخلية ، كلية الطب والعلوم الطبية الحيوية ، جامعة بوفالو ، بوفالو ، نيويورك.

طلبات إعادة الطباعة: Barry S. Eckert ، دكتوراه ، قسم العلاج الوظيفي ، 515 Kimball Tower ، University at Buffalo، Buffalo، NY 14214 فاكس: 716-829-3217 البريد الإلكتروني: [email protected] ابحث عن المزيد من الأوراق لهذا المؤلف

قسم التشريح وبيولوجيا الخلية ، كلية الطب والعلوم الطبية الحيوية ، جامعة بوفالو ، بوفالو ، نيويورك.

قسم التشريح وبيولوجيا الخلية ، كلية الطب والعلوم الطبية الحيوية ، جامعة بوفالو ، بوفالو ، نيويورك.

طلبات إعادة الطباعة: Barry S. Eckert ، دكتوراه ، قسم العلاج الوظيفي ، 515 Kimball Tower ، University at Buffalo، Buffalo، NY 14214 فاكس: 716-829-3217 البريد الإلكتروني: [email protected] ابحث عن المزيد من الأوراق لهذا المؤلف

تم دعم هذه الدراسة بواسطة منحة AA09278 من المعهد الوطني لإدمان الكحول وتعاطي الكحول.

الملخص

خلفية: الكيراتين هي أعضاء في مجموعة متنوعة من مكونات الهيكل الخلوي الخاصة بالأنسجة والمعروفة باسم الخيوط الوسيطة. من المعروف أن تنظيم البنية والتوزيع داخل الخلايا للخيوط الوسيطة مرتبط بحالة الفسفرة لوحداتها الفرعية الهيكلية. ومن المعروف أيضًا أن اضطراب خيوط الكيراتين في خلايا الكبد استجابةً لابتلاع الإيثانول المزمن هو سمة من سمات مرض الكبد الكحولي.

أساليب: لتوصيف آلية إعادة تنظيم خيوط الكيراتين المستحثة بالإيثانول وإزالة الفسفرة ، نمت الخلايا في مزرعة مع الإيثانول وبدونه ، ثم عولجت في نهاية فترة الحضانة لمدة ساعة واحدة إما باستخدام 8-برومو-أدينوزين 3: 5 ′ أحادي الفوسفات الحلقي (8Br) ، فورسكولين قابل للذوبان في الماء (ws-forskolin) ، H-89 diHCL ، أو حمض okadaic. تم فحص مورفولوجيا الخلايا عن طريق الفحص المجهري المناعي ، وتم تحديد مستويات فسفرة الكيراتين من خلال تحليل وضع العلامات 32 P.

نتائج: لقد وجدنا أن علاج خلايا الورم الكبدي باستخدام 300 ملي مولار من الإيثانول ينتج عنه اضطراب وتجميع شبكة الكيراتين بالقرب من النواة بالإضافة إلى نقص الفسفرة لوحدات الكيراتين الفرعية من الخلايا المعالجة بالإيثانول مقارنةً بالضوابط غير المعالجة بالإيثانول. أعادت معالجة 8Br و ws-forskolin لمجموعات الإيثانول فسفرة الكيراتين للتحكم في المستويات وعكس تجميع خيوط الكيراتين الناجم عن الإيثانول. عندما تمت إضافة H-89 ، وهو مثبط لـ A-kinase ، إلى خلايا التحكم ، لوحظ عدم تنظيم خيوط الكيراتين ونزع الفسفرة. أنتج H-89 انخفاضًا طفيفًا إضافيًا في فسفرة الكيراتين في الخلايا المعالجة بالإيثانول ، دون تغيير في توزيع الكيراتين. أنتجت معالجة حمض أوكادايك لخلايا التحكم فرط الفسفرة وتعطل شبكة الفتيل ، بينما لوحظ في مجموعات الإيثانول انعكاس لتكوين الفسفرة الناجم عن الإيثانول ولكن دون انعكاس لتجميع خيوط الكيراتين.

الاستنتاجات: تشير هذه النتائج إلى أن الفسفرة الخاصة بالموقع لخيوط الكيراتين مهمة في الحفاظ على سلامتها وأن تنشيط نظام A-kinase يمكن أن يعادي تأثيرات الإيثانول ، بينما يؤدي تثبيطه إلى نزع الفسفرة وإعادة التنظيم ، ومحاكاة تأثيرات علاج الإيثانول.


قابلية الذوبان في الكحوليات (مثل الإيثانول)

في حالة الكحوليات ، تمامًا كما يحدث في حالة العديد من الجزيئات البيولوجية الأخرى ، فإن قاعدة الذوبان الأساسية التي تشبه الذوبان تكون أكثر تعقيدًا بعض الشيء. يتكون كل كحول من سلسلة كربون (دائمًا غير قطبية) ومجموعة OH (قطبية). بالنسبة للإيثانول على سبيل المثال ، تبدو الصيغة الكيميائية كذبة كالتالي: C2ح5أوه. يحتوي الإيثانول على سلسلتي كربون ومجموعة OH. بما أن الماء قطبي فإنه يجذب مجموعة OH. سلسلة الكربون من ناحية أخرى حيث يتم صد غير القطبية. لذلك يتم تحديد قابلية ذوبان الكحوليات بواسطة أقوى القوتين.

نظرًا لقوة جاذبية مجموعة OH ، فإن الكحولات الثلاثة الأولى (الميثانول والإيثانول والبروبانول) قابلة للامتزاج تمامًا. تذوب في الماء بأي كمية. بدءًا من البيوتانول رباعي الكربون ، بدأت قابلية ذوبان الكحول في الانخفاض. بعد هيبتانول المكون من 7 كربون ، تعتبر الكحوليات غير قابلة للامتزاج. يمكن ملاحظة ذوبان الكحول في الماء أدناه. الكميات بالمول / 100 جرام من H2O عند 1ATm و 25 درجة مئوية.


J63292 فورسكولين ، 98 +٪

يعمل فورسكولين كمنشط انزيم أدينيليل. يستخدم في علاج ارتفاع ضغط الدم ، والربو ، والأكزيما ، والصدفية ، وفشل القلب الاحتقاني ، والذبحة الصدرية ، وآلام المعدة ، وتشنج المعدة والأمعاء. كما أنه يلعب دورًا مهمًا في علاج أمراض الروماتيزم والقلب والدم والدورة الدموية والسرطانات. يتم استخدامه للحث على الحيض وكوسيلة لمنع الحمل عن طريق الفم.

Примечания

Ссылки на литературу

Wang، C. Ruan، T. Liu، J. He، B. Zhou، Q. Jiang، G. Perfluorooctyl Iodide يحفز تكوين الستيرويد في خلايا H295R عبر مسار إشارات الأدينوزين أحادي الفوسفات الدوري. تشيم. الدقة. توكسيكول. 2015, 28 (5), 848-854.

روبرتس ، إس سي بيانكو ، إيه سي ستابلتون ، إتش م.اضطراب نشاط النوع الثاني من مادة يودوثيرونين ديوديناز في الخلايا الدبقية البشرية المزروعة بواسطة إيثرات ثنائية الفينيل متعددة البروم. تشيم. الدقة. توكسيكول. 2015, 28 (6), 1265-1274.

Разы опасности и предосторожности СГС

разы опасности (ЕС): H303-H312

قد تكون ضارة إذا ما ابتلع. ضار عند ملامسته للجلد.

разы предосторожности: P270-P280-P302 + P352-P312-P363-P403-P501c

لا تأكل أو تشرب أو تدخن عند استخدام هذا المنتج. قم بارتداء القفازات الواقية / الملابس الواقية / واقي العين / واقي الوجه. في حالة السقوط على الجلد: اغسله بالكثير من الصابون والماء. اتصل بمركز السموم أو الطبيب / الطبيب إذا شعرت بتوعك. اغسل الملابس الملوثة قبل إعادة الاستخدام. يخزن في مكان جيد التهوية. تخلص من المحتويات / الحاوية في محطة التخلص من النفايات المعتمدة


بنية البروتين وثباته وقابليته للذوبان في الماء والمذيبات الأخرى.

تقوم البروتينات بأصعب المهام في الخلايا الحية. يفعلون ذلك من خلال التفاعل على وجه التحديد مع الجزيئات الأخرى. وهذا يتطلب أن يطويوا إلى شكل كروي فريد يكون أكثر استقرارًا بشكل هامشي فقط من المجموعة الكبيرة من الحالات غير المكشوفة. يتم تثبيت الحالة المطوية بشكل أساسي عن طريق الدفن والتعبئة الضيقة لأكثر من 80٪ من مجموعات الببتيد والسلاسل الجانبية غير القطبية. إذا كانت الحياة كما نعرفها موجودة في مذيب غير الماء ، فيجب أن تكون الحالة المطوية مستقرة وقابلة للذوبان في المذيب الجديد. يشير تحليلنا إلى أن البروتينات ستكون غير مستقرة في معظم المذيبات القطبية مثل الإيثانول ، ومستقرة للغاية في المذيبات غير القطبية مثل الهكسان الحلقي ، وحتى أكثر استقرارًا في الفراغ. تشير دراسات الذوبان التي أجريناها إلى أن قابلية ذوبان البروتين ستكون أقل بشكل ملحوظ في المذيبات القطبية مثل الإيثانول وأن البروتينات ستكون غير قابلة للذوبان أساسًا في المذيبات غير القطبية مثل الهكسان الحلقي. لهذه الأسباب وغيرها ، يبدو من غير المحتمل أن تكون الحياة التي نعرفها موجودة في أي نظام مذيب غير الماء.


شاهد الفيديو: From sugar to ethanol (يوليو 2022).


تعليقات:

  1. Feige

    أنا آسف ، لقد تدخل ... هذا الموقف مألوف بالنسبة لي. دعنا نناقش.

  2. Ghedi

    إذا كنت شخصًا أكثر مبادئًا ، مثل العديد من زملائك ، فستكون أفضل بكثير ... تعلم!

  3. Neff

    كم عدد الناس يأتون إليك. أنا حسد الحسد الأبيض.

  4. Locke

    وجدت موقعًا بسؤال يثير اهتمامك.

  5. Rowtag

    عبارتك رائعة



اكتب رسالة